Uma série de contaminantes químicos pode ser liberada no ambiente associada às atividades humanas. alguns contaminantes podem causar efeitos tóxicos nos organismos expostos, como as tartarugas-verdes (chelonia mydas). essa exposição desencadeia respostas biológicas, que podem, potencialmente, servir como biomarcador. a enzima uridina difosfato glicuronosiltransferase (ugt) pertence à fase ii do sistema de biotransformação de xenobióticos, e sua atividade pode ser explorada como biomarcador. nesse contexto, este estudo teve como objetivo investigar a atividade da enzima ugt em amostras hepáticas microssomais de tartarugas-verdes. as amostras de tecido hepático foram provenientes de espécimes encontrados até seis horas após a morte nas praias da região da bacia de santos, desde ubatuba, são paulo, até laguna, santa catarina. também foram utilizadas amostras de fígado, intestino delgado e rim de dois espécimes de tartarugas-verdes que, após tratamento veterinário, precisaram ser eutanasiados. a atividade ugt foi quantificada pelo método adaptado de collier e colaboradores (2000) e ladd, fitzsimmons e nichols (2016), aplicando como substrato 4-metilumbeliferona (4-mu). dentre os permeabilizadores testados, a atividade enzimática foi significativamente maior com alameticina e brij®58, enquanto a aplicação de triton®x-100 gerou inibição e maior desvio padrão, de modo a ser excluído dos demais ensaios. a aplicação de sacarolactona (5 mm) e udp-n-acetilglicosamina (1 mm) não foi justificada no ensaio na atividade ugt hepática de c. mydas, uma vez que provocou a inibição e a ausência de alterações significativas, respectivamente. a adição do magnésio (mg2+) e da albumina sérica bovina (bsa) aumentou a velocidade máxima (vmax) dos ensaios que continham alameticina e brij®58 isoladamente. no entanto a contribuição desses reagentes foi significativa apenas no meio de reação com alameticina, e não com brij®58. duas hipóteses não mutuamente exclusivas foram propostas: 1) a possibilidade de sequestro de algum inibidor da ugt presente no meio de reação pelo surfactante; 2) a interação do brij®58 com aminoácidos hidrofóbicos da ugt que pode ter levado à alteração conformacional que, por sua vez, facilitou a ligação do substrato ao sítio ativo da enzima. assim, foi sugerido que enquanto a adição de bsa e mg2+ levam a um acréscimo de função no meio com alameticina, o mesmo não ocorre no meio com brij®58. o maior valor de vmax foi obtido na presença de alameticina (12,5 ¿g/ml), bsa (0,25%) e mg2+ (1 mm), condição que, portanto, dentre as quatro padronizadas, possibilita a detecção de menores valores de atividade ugt. a atividade ugt detectada em microssoma hepático de c. mydas foi semelhante àquelas de outros estudos com aves e répteis que utilizaram substratos não-seletivos, como 4-mu, e a inibição gerada por diferentes compostos seguiu padrão semelhante ao descrito na literatura. em conclusão, esta investigação permitiu detectar a atividade ugt em microssoma hepático, intestinal e renal de c. mydas pela primeira vez, e, desenvolveu ensaios enzimáticos que podem ser aplicados em programas de biomonitoramento ambiental e contribuir em ações de conservação dessa espécie ameaçada.