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Universidade Federal de Santa catarina (UFSC)
Programa de Pós-graduação em Engenharia, Gestão e Mídia do Conhecimento (PPGEGC)
Detalhes do Documento Analisado

Centro: Não Informado

Departamento: Não Informado

Dimensão Institucional: Pós-Graduação

Dimensão ODS: Social

Tipo do Documento: Dissertação

Título: IMOBILIZAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO DA LIPASE NS-40116 EM POLIESTIRENO

Orientador
  • JORGE LUIZ NINOW
Aluno
  • ADRIANA DANTAS

Conteúdo

Lipases de thermomyces lanuginosus apresentam um papel importante na indústria química e de alimentos. a lipase ns-40116 é uma nova lipase produzida a partir de thermomyces lanuginosus, e será lançada no mercado com baixo custo em relação às lipases já comercializadas. a imobilização desta enzima em um suporte inerte, de baixo custo, que aumente sua estabilidade em diferentes condições de processo, e que permita sua reutilização, aparece como uma alternativa aos métodos de imobilização já existentes. com o objetivo de conhecer o melhor método de interação entre partículas de poliestireno e a lipase ns-40116, diferentes métodos de imobilização foram estudados: adsorção ao suporte, retenção física em matriz, e ligação covalente pelo tratamento das partículas com glutaraldeído. foram empregados dois métodos de polimerização para a produção do suporte. na polimerização por suspensão em pérola foram utilizados estireno, polivinilpirrolidona e trigonox® 141 como iniciador. o outro método foi a polimerização em emulsão através de estireno, álcool polivinílico, divinil benzeno, span 80 e trigonox® 141 como iniciador. o derivado com melhor atividade (7,96 u/g) foi obtido pela imobilização por adsorção ao suporte (partículas obtidas da polimerização em emulsão). a retenção física em matriz através da polimerização em suspensão resultou num derivado com atividade de 2,87 u/g, sendo que esta enzima foi escolhida para as posteriores caracterizações e aplicações, devido ao seu tamanho, que facilitou sua recuperação na síntese de ésteres metílicos a partir de gordura abdominal de frango. a caracterização das superfícies do suporte e da enzima imobilizada foi realizada por microscopia eletrônica de varredura. espectroscopia de infravermelho com transformada de fourier (eitf) também foi realizada para caracterizar a enzima livre, o suporte e enzima imobilizada. a atividade enzimática foi medida por hidrólise utilizando p-npp (p-nitrofenil palmitato) como substrato. a enzima livre e o derivado enzimático imobilizado foram avaliados por 2 h em diferentes phs (2,1, 3, 3,43, 4,75, 7, 8, 9, 10, 11 e 12), temperaturas (30, 40, 50, 60, 65 e 75 ºc), e solventes (metanol, etanol, hexano e propanol). os parâmetros cinéticos das duas enzimas (km e vmax) foram obtidos através do sistema gráfico de lineweaver & burk. para a estabilidade ao armazenamento, as enzimas foram monitoradas por 106 dias em temperatura ambiente, e 122 dias sob refrigeração (6 ºc). o derivado imobilizado foi eficazmente utilizado na produção de ácidos graxos livres a partir do óleo de soja, bem como apresentou potencial de aplicação em reações de transesterificação e esterificação utilizando gordura abdominal de frango como substrato. na hidrólise do óleo de soja, o derivado demonstrou estabilidade operacional após cinco ciclos de uso.

Índice de Shannon: 3.81891

Índice de Gini: 0.917878

ODS 1 ODS 2 ODS 3 ODS 4 ODS 5 ODS 6 ODS 7 ODS 8 ODS 9 ODS 10 ODS 11 ODS 12 ODS 13 ODS 14 ODS 15 ODS 16
3,71% 17,61% 5,73% 3,94% 3,80% 4,93% 9,01% 5,94% 9,69% 3,59% 4,78% 8,35% 4,67% 6,56% 4,17% 3,55%
ODS Predominates
ODS 2
ODS 1

3,71%

ODS 2

17,61%

ODS 3

5,73%

ODS 4

3,94%

ODS 5

3,80%

ODS 6

4,93%

ODS 7

9,01%

ODS 8

5,94%

ODS 9

9,69%

ODS 10

3,59%

ODS 11

4,78%

ODS 12

8,35%

ODS 13

4,67%

ODS 14

6,56%

ODS 15

4,17%

ODS 16

3,55%