
Universidade Federal de Santa catarina (UFSC)
Programa de Pós-graduação em Engenharia, Gestão e Mídia do Conhecimento (PPGEGC)
Detalhes do Documento Analisado
Centro: Não Informado
Departamento: Não Informado
Dimensão Institucional: Pós-Graduação
Dimensão ODS: Social
Tipo do Documento: Dissertação
Título: IMOBILIZAÇÃO E CARACTERIZAÇÃO DA LIPASE NS-40116 EM POLIESTIRENO
Orientador
- JORGE LUIZ NINOW
Aluno
- ADRIANA DANTAS
Conteúdo
Lipases de thermomyces lanuginosus apresentam um papel importante na indústria química e de alimentos. a lipase ns-40116 é uma nova lipase produzida a partir de thermomyces lanuginosus, e será lançada no mercado com baixo custo em relação às lipases já comercializadas. a imobilização desta enzima em um suporte inerte, de baixo custo, que aumente sua estabilidade em diferentes condições de processo, e que permita sua reutilização, aparece como uma alternativa aos métodos de imobilização já existentes. com o objetivo de conhecer o melhor método de interação entre partículas de poliestireno e a lipase ns-40116, diferentes métodos de imobilização foram estudados: adsorção ao suporte, retenção física em matriz, e ligação covalente pelo tratamento das partículas com glutaraldeído. foram empregados dois métodos de polimerização para a produção do suporte. na polimerização por suspensão em pérola foram utilizados estireno, polivinilpirrolidona e trigonox® 141 como iniciador. o outro método foi a polimerização em emulsão através de estireno, álcool polivinílico, divinil benzeno, span 80 e trigonox® 141 como iniciador. o derivado com melhor atividade (7,96 u/g) foi obtido pela imobilização por adsorção ao suporte (partículas obtidas da polimerização em emulsão). a retenção física em matriz através da polimerização em suspensão resultou num derivado com atividade de 2,87 u/g, sendo que esta enzima foi escolhida para as posteriores caracterizações e aplicações, devido ao seu tamanho, que facilitou sua recuperação na síntese de ésteres metílicos a partir de gordura abdominal de frango. a caracterização das superfícies do suporte e da enzima imobilizada foi realizada por microscopia eletrônica de varredura. espectroscopia de infravermelho com transformada de fourier (eitf) também foi realizada para caracterizar a enzima livre, o suporte e enzima imobilizada. a atividade enzimática foi medida por hidrólise utilizando p-npp (p-nitrofenil palmitato) como substrato. a enzima livre e o derivado enzimático imobilizado foram avaliados por 2 h em diferentes phs (2,1, 3, 3,43, 4,75, 7, 8, 9, 10, 11 e 12), temperaturas (30, 40, 50, 60, 65 e 75 ºc), e solventes (metanol, etanol, hexano e propanol). os parâmetros cinéticos das duas enzimas (km e vmax) foram obtidos através do sistema gráfico de lineweaver & burk. para a estabilidade ao armazenamento, as enzimas foram monitoradas por 106 dias em temperatura ambiente, e 122 dias sob refrigeração (6 ºc). o derivado imobilizado foi eficazmente utilizado na produção de ácidos graxos livres a partir do óleo de soja, bem como apresentou potencial de aplicação em reações de transesterificação e esterificação utilizando gordura abdominal de frango como substrato. na hidrólise do óleo de soja, o derivado demonstrou estabilidade operacional após cinco ciclos de uso.
Índice de Shannon: 3.81891
Índice de Gini: 0.917878
ODS 1 | ODS 2 | ODS 3 | ODS 4 | ODS 5 | ODS 6 | ODS 7 | ODS 8 | ODS 9 | ODS 10 | ODS 11 | ODS 12 | ODS 13 | ODS 14 | ODS 15 | ODS 16 |
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
3,71% | 17,61% | 5,73% | 3,94% | 3,80% | 4,93% | 9,01% | 5,94% | 9,69% | 3,59% | 4,78% | 8,35% | 4,67% | 6,56% | 4,17% | 3,55% |
ODS Predominates


3,71%

17,61%

5,73%

3,94%

3,80%

4,93%

9,01%

5,94%

9,69%

3,59%

4,78%

8,35%

4,67%

6,56%

4,17%

3,55%